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萨尔河与其支流河谷是片地形起伏，矿产丰富，经济上相当重要，且工业化相当成熟的地区，该地居民几乎都为德意志人。发展成熟的铁路系统，源自于工业革命时期。
第二次世界大战结束后，萨尔在盟军分治时期成为法国占领区，由于法国反对将萨尔纳入德国，于是使它成为独立于联邦德国（西德）和民主德国（东德）之外的一个特殊保护领地。
在1955年举行全民公投后，萨尔保护领加入成为联邦德国的一部分，1956年法德签署《萨尔条约》。并自1957年1月1日起生效，面积相当于今日德国的萨尔兰。
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这些早期的工作导致了1970年代末和1980年代初，泛素-蛋白酶体系统在以色列技术工程学院（Technion – Israel Institute of Technology）阿夫拉姆·赫什科的实验室中发现，而阿龙·切哈诺沃是当时实验室中的一名研究生。正是在福克斯詹士癌症中心（Fox Chase Cancer Center）欧文·罗斯的实验室做访问研究期间，赫什科提出了关键的概念性想法，而罗斯后来并没有对自己在其中的贡献加以强调。由于他们在发现泛素-蛋白酶体系统上的贡献，这三人一起分享了2004年度的诺贝尔化学奖。
虽然1980年代中期，已经有电子显微学数据显示蛋白酶体的堆积环结构，但直到1994年，第一个蛋白酶体核心颗粒的原子分辨率结构才通过X射线晶体学获得解析。至2000年，研究者用酵母中的20S核心颗粒与锥虫的11S调节颗粒构造了异源蛋白酶体复合物，并解析了这一复合物的结构。但截至2007年，还没有获得核心颗粒与真核生物中更为常见的19S调节颗粒的蛋白酶体复合物结构。
蛋白酶体的组分通常根据它们的斯维德伯格沉降系数（以“S”来标记）来命名。最普遍的蛋白酶体的形式是26S蛋白酶体，其分子量约为2000kDa，包含有一个20S核心颗粒和两个19S调节颗粒。核心颗粒为中空结构，将剪切蛋白质的活性位点围在“洞”中；将核心颗粒的两端敞开，目的蛋白质就可以进入“洞”中。核心颗粒的每一端都连接着一个19S调节颗粒，每个调节颗粒都含有多个ATP酶活性位点和泛素结合位点；调节颗粒可以识别多泛素化的蛋白质，并将它们传送到核心颗粒中。除了19S调节颗粒外，还存在另一种调节颗粒，即11S颗粒；11S调节颗粒可以以类似于19S颗粒的方式与核心颗粒结合；11S颗粒可能在降解外源肽（如病毒感染后产生的肽段）上发挥作用。此外，PA200（酵母中为Blm10）蛋白也可以单独作为激活蛋白来调控20S颗粒的开启。
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另外，在工程学及稳定性理论中的赫维兹矩阵（Hurwitz matrix）或赫维兹稳定矩阵（Hurwitz stable matrix），是指每个特征值其实部都为负值的矩阵。
即为对应多项式的赫维兹矩阵，此多项式是阿道夫·赫维兹在1895年提出的，他提到 实系数多项式是稳定多项式（所有的根实部都为负值）若且唯若赫维兹矩阵的所有矩阵的首主序子式均为正：
子式称为Hurwitz determinant。
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