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中华圣洁会（The China Holiness Church），香港基督教机构、办学团体，以传扬福音为宗旨。

1930年，吴仲连牧师伉俪及几位信徒在深水埗成立中华圣洁会，并开始于深水埗街头布道和聚会。在成立初期，该会租用荔枝角道一所车房进行聚会。及后因为信徒人数增长，中华圣洁会便迁址深水埗福荣街95号。及后到了日治时期，该会继续聚会，又迁址至鸭寮街6号三楼。为方便中国内地的福音工作，该会在广州中山石岐设置布道所。直至1950年代初期，信徒的数目持续增加，香港中华圣洁会将地址迁到白杨街25号地下。由于认定教育与堂会发展的策略，于是中华圣洁会向政府申办小学「中圣学校」。不久就集资四十余万在深水埗怀惠道建成校舍，并作为堂址。校舍于1957年落成启用，办学要旨在于向学生、家长及坊众传播福音。1977年，中华圣洁会展开差传工作。在1981年至1984年间，该会先后派遣宣教士周志豪和孙玉琴远赴南韩参与中国福音传播工作。四年后，中华圣洁会在将军澳临时房屋区开设睦邻中心协助社区关怀与植堂工作，并以「中圣教会」名义进行聚会。而教会及中圣教会白普理社区服务中心也迁入宝林邨宝宁楼。

1957年，香港中华圣洁会开办私立小学「中圣学校」。学校到了1976年随深水埗的人口转变以及学位需求增加而调整转型为私立中圣书院。再于1988年由买位中学转型为直资中学。但在2003年年底，因学校进行扩建工程，该会随学校由深水埗迁至荔景校舍。中圣书院已于2009年1月迁回现址。另外，中华圣洁会于1987年起申办津贴中学，直至1998年在大埔成功开办津贴中学中华圣洁会灵风中学。同时开设分堂「中华圣洁会大埔堂」。

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蛋白酶体的组装是一个十分复杂的过程，这是因为必须将所有的数量众多的亚基正确地结合到一起才能形成一个有活性的核心颗粒复合物。β亚基被合成后，其N末端带有“前肽”（propeptide）；在组装20S颗粒的过程中，“前肽”通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点。整个组装过程虽然复杂，却也十分有序。首先，将α亚基组装为七元环，为对应的前β环提供模板，然后完成前β环的组装，这样一个七亚基的前β环和一个七亚基的α环就形成了半个核心颗粒。对于α环的组装机制，目前还没有定论。接着，两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合，并触发苏氨酸依赖的“前肽”的自降解，从而暴露出活性位点，这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒。β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的；而通过突变这些保守残基，可以破坏蛋白酶体的组装，从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性。

对于19S调节颗粒的组装和成熟过程的了解较少。目前的看法认为19S调节颗粒是由两个不同的部分，即含ATP酶的基底部分和泛素识别的盖子部分组装而成。其中，基底部分中的六个ATP酶可以通过卷曲螺旋的相互作用以配对的方式结合在一起。调节颗粒中19个亚基的这样的组装顺序很可能是一种调控机制，用于阻止在组装完成之前将活性位点暴露出来。

需要被蛋白酶体降解的蛋白质会先被连接上泛素作为标记，即蛋白质上的一个赖氨酸与泛素之间形成共价连接。这一过程是一个三酶级联反应，即需要有由三个酶催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素活化酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素被转移到E1的活性中心的半胱氨酸残基上，并伴随着第二个泛素分子的腺苷酸化。被腺苷酸化的泛素分子接着被转移到第二个酶，泛素交联酶（E2）的半胱氨酸残基上。最后，高度保守的泛素连接酶（E3）家族中的一员（根据底物蛋白质的不同而不同）识别特定的需要被泛素化的靶蛋白，并催化泛素分子从E2上转移到靶蛋白上。靶蛋白在被蛋白酶体识别之前，必须被标记上至少四个泛素单体分子（以多泛素链的形式）。因此，是E3使得这一系统具有了底物特异性。E1、E2和E3蛋白的数量依赖于生物体和细胞类型，人体中就存在大量不同的E3蛋白，这说明泛素-蛋白酶体系统可以作用于数量巨大的靶蛋白。

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卡伦河三号大坝（سد کارون ۳），是一座水力发电拱坝，位于伊朗胡齐斯坦省的卡伦河上游，距伊泽市28公里，距沙希德阿巴斯普尔大坝约120公里。

卡伦河三号大坝的建设兼具发电和防洪的作用，工程于1999年开工，土建工程于2004年完工。2005年3月第一台机组并网发电，2007年8台机组全部投入运行。

大坝属于混凝土双曲拱坝，大坝顶端距离坝基高度为205米，距离河床高度为185米，坝顶长462m、顶厚5.5m，坝基厚度29.5米，坝体混凝土方量130万立方米。。大坝被设计在一个狭窄的河谷中，能够将河水阻挡和蓄存在岩石峡谷之间，形成的水库库容为29.7亿立方米。由于大坝的拱形设计，能够将水库的水压，通过坝体传导，形成向下的压力，从而进一步增强坝基的承受能力，。

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