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在一般的天冬氨酸蛋白酶机制中，一旦底物与酶的活性位点正确结合，去质子化的Asp25催化氨基酸就会经历碱催化，从而通过去质子化来使进入的水分子成为更好的亲核试剂。产生的氢氧根离子攻击肽键的羰基碳，形成一个具有瞬态氧阴离子的中间体，该中间体由最初质子化的Asp25来稳定。氧阴离子重新形成双键，导致两个氨基酸之间的肽键断裂，而最初去质子化的Asp25经过酸催化将其质子提供给氨基，使氨基成为更好的离去基团，以完成肽键断裂并恢复到原来的去质子化状态。
虽然HIV-1蛋白酶与非病毒天冬氨酸蛋白酶具有许多相同的特征，但一些证据表明HIV-1蛋白酶以协同方式催化水解。换句话说，亲核水分子和质子化的Asp25在催化过程中同时攻击易断裂的肽键。
凭借其在HIV复制中不可或缺的作用，HIV蛋白酶已成为主要的药物治疗。 HIV蛋白酶抑制剂通过模仿其底物的四面体中间体特别是来结合活性位点并基本上“卡住”，使酶失效。在组装和出芽后，缺乏活性蛋白酶的病毒颗粒不能成熟为感染性病毒粒子。几种蛋白酶抑制剂已获准用于HIV治疗。
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十六国时期，乐都郡相继为后凉（？－398年）、南凉（398年－414年）、西秦（414年－429年）、北凉（429年－439年）所有。西秦永康七年（418年），分凉州置沙州，乐都郡改属沙州。北凉承玄二年（429年），乐都郡复属凉州。承和七年（439年），乐都郡被北魏占领，郡废。
* 田瑶，后凉吕光龙飞三年（398年）以郡降南凉。
* 沮渠安周，北凉沮渠牧犍承和七年（439年）弃郡逃。
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