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梁实秋在国立青岛大学任外文系主任兼图书馆馆长，讲授欧洲文学史、莎士比亚、戏剧入门等课程，并为各系学生讲授英语公共课，编印《青岛大学图书馆》周刊。梁实秋常邀请同事朋友到家中做客，又常与杨振声、赵太侔、闻一多、陈季超、刘康甫、邓仲存、方令孺外出聚餐饮酒，自称“酒中八仙”。1932年，国立青岛大学因九一八事变影响发生学生运动，杨振声、闻一多等大批教职员辞职离开青岛，学校改组为国立山东大学，梁实秋则选择继续任教。在青岛期间，梁实秋出版了《偏见集》、《文艺批评论》，并经胡适邀请开始翻译《莎士比亚全集》，三十余年后方才完成，此外还翻译了《织工马南传》、《西塞罗文录》。

梁实秋对青岛的风景、美食、民风等颇为喜爱，以至于晚年仍在《忆青岛》、《谈闻一多》、《雅舍谈吃》等几十篇散文中谈到青岛，并写到“我虽然足迹不广，但北自辽东，南至百粤，也走过了十几省，窃以为真正令人流连不忍离去的地方应推青岛”“青岛四年之中，我们的家庭是很快乐的”。

1933年2月25日，梁实秋三女梁文蔷出生，不久，四个孩子同时感染猩红热，导致次女夭折，葬于青岛。1934年，梁实秋经胡适几番邀请，于7月离开青岛赴北京大学任教。临行前山大外文系学生联名致电教育部请求挽留，称“同学夙受陶冶”，对梁实秋“爱戴正殷”。当时其住处租约离到期尚有三个月，程季淑认为应如约照付这三个月的租金，但房东坚决不受，“争执不已，声达户外”。后来房东勉强收下，用租金买了一份厚礼亲自到车站送行，梁实秋感叹道：“此君子国也。”

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由α亚基所形成的“门”可以阻止长于四个残基的多肽进入20S颗粒的内部。在识别步骤开始前结合上的ATP分子在移位发生前被水解，而对于水解产生的能量是用于蛋白质去折叠还是“门”的打开还有争议。26S蛋白酶体在存在无法水解的ATP类似物（即无法获得水解产生的能量）的情况下，依然可以降解去折叠的蛋白质，但却无法降解折叠的蛋白质；这一结果说明ATP水解所产生的能量至少部分被用于蛋白质去折叠。在19S帽子处于ATP结合状态时，去折叠的底物蛋白可以由促进扩散作用，传递通过开启的“门”。

球蛋白去折叠的机制是基本类似的，但在一定程度上也取决于蛋白质的氨基酸序列。研究者发现含有较长的甘氨酸或丙氨酸序列可以抑制去折叠，从而降低蛋白酶体的降解效率；其结果是生成含有部分去折叠蛋白质的混合物，这可能是由于ATP水解和去折叠步骤之间的脱节所导致的。自然界中的一些蛋白质也有这样的甘氨酸-丙氨酸重复序列存在，如蚕丝中的fibroin；值得一提的是，特定的人类疱疹病毒基因的表达产物也含有这样的序列，通过抑制蛋白酶体的作用，阻止了抗原呈递到主要组织相容性复合体上，从而有助于病毒的繁殖。

蛋白质的降解由20S核心颗粒中的β亚基进行，其机制被认为是苏氨酸依赖的亲核攻击。这一机制可能需要有一个结合的水分子参与活性的苏氨酸上羟基的去质子化。降解发生在核心颗粒中间的两个β环内的孔道里，一般不生成部分降解的产物，而是将底物蛋白完全降解为长度一定的肽段；肽段的长度一般为7-9个残基，但根据生物体和底物蛋白的不同，长度范围可以从4-25个残基不等。决定分解产物中肽段长度的机制，目前还没有完全弄清。虽然具有催化活性的三个β亚基具有共同的降解机制，但它们对于底物的特异性却略有不同，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和肽谷氨酰基肽水解型。这种对于底物特异性的差异是来自于靠近活性位点的局部残基与底物之间的相互作用的不同。每一个具有催化活性的β亚基也都含有一个降解所必需的保守的赖氨酸。

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大通寺位于京都府京都市南区西九条比永城町，是一座真言宗派系的寺院，正名「万祥山遍照心院大通寺」。

大通寺是镰仓幕府第3代将军源实朝的正室——坊门信子，为被弑的丈夫修建的菩提寺、遍照心院，创建时位于南区八条町附近。明治45年（1912年），配合国铁东海道线的建设工程，迁移至现今的位置。

大通寺收藏着绢本著色的善女龙王像、《醍醐杂事记》第9卷及第10巻，是指定的重要文化财产。原位于八条町的阿佛尼的墓冢，也迁移至此处。

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