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虽然蛋白酶体通常生成非常短的降解片断，但在一些情况下，这些降解产物自身是具有生物学活性的功能分子。特定的转录因子，包括哺乳动物的NF-κB复合物中的一个组分，合成后是以无活性的前体分子存在，在经过泛素化和蛋白酶降解后，才转变为活性分子。这种降解需要蛋白酶体剪切蛋白质的中间部分，而不是通常情况下的从蛋白质的一端开始的剪切。有人提出，需要被剪切的中间部分为一个长的环，位于蛋白表面，从而可以作为蛋白酶体的底物进入其内部孔道，而蛋白质的其他部分依然在孔道外，并不会被降解。在酵母蛋白中也发现了类似的现象；这种选择性降解被称为“受调控的泛素-蛋白酶体依赖的剪切”（regulated ubiquitin/proteasome dependent processing）。

虽然大多数的蛋白酶体的底物必须在降解之前被泛素化，但仍然有一些例外的情况，尤其是在蛋白酶体参与蛋白质的翻译后处理过程中。一个主要的例子是蛋白酶体通过将p105蛋白剪切为p50蛋白来激活NF-κB。一些由于存在无结构区域而被推测具有不稳定性的蛋白质也可以通过非泛素依赖的途径被降解。鸟氨酸脱羧酶是最著名的非泛素依赖途径中蛋白酶体的底物。对于关键的细胞周期调控因子，如P53蛋白的非泛素依赖的降解机制已经有报道，虽然p53蛋白也可以通过泛素依赖的途径被降解。此外，在一定的细胞应激条件下，结构不正常、错误折叠或者过度氧化的蛋白质也都会进入非泛素依赖的和非19S颗粒依赖的降解途径。

20S蛋白酶体在真核生物中广泛存在且必不可少。一些原核生物，包括许多古菌和细菌中的放线菌也含有20S蛋白酶体的同源体，即大多数细菌都含有的热休克基因HslV和hslU，这两个基因所编码的蛋白质可以形成双层环状多聚体和ATP酶。一些研究者认为HslV蛋白很可能类似于20S蛋白酶体的祖先。一般来说，HslV蛋白对于细菌不是必要的，且并非所有的细菌都含有这一蛋白，而原生生物同时含有20S蛋白酶体和HslV蛋白系统。

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新城堡阶梯（Nové zámecké schody）是布拉格的一条公共坡道，为步行者而设计，连接小城的Thunovskou 街与布拉格城堡前的城堡广场，该路也构成小城与城堡区的分界线。这个阶梯最早见于记载是在1278年，在中世纪称为直路（Strmá cesta）。17世纪已形成目前的外观。

新城堡阶梯的名称实际上是误导，因为其实它早于布拉格城堡东侧的旧城堡阶梯（Staré zámecké schody）。

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