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随后的一月，他于2004/05球季被外借至格拉斯哥流浪以期在球季结束后取得永久合约。他加盟后球队赢得了连续两年第二个的苏超冠军，而他则在苏格兰联赛杯决赛对马瑟韦尔的赛事中攻入两球，协助球队以5-1击败对手。由于，他最初与格拉斯哥流浪未能达成签约的共识，所以，他曾先后与爱华顿、朴茨茅夫、史浩克04和意大利球会热拿亚进行磋商，然而他最终与格拉斯哥流浪签约一年。这年，他在对波图的欧联赛事中射入了一个著名的奠胜球。
2006年5月，他在合约期满后被球会放弃。
2006年6月，卡治亚高斯加盟法兰克福并签订了两年合约。在他加盟的首季，他的极好的表现和不少的关键球都帮助球队保级，使他成为球迷的宠儿。翌季，他与球队更出色的表现，使球队在球季结束后位列第9名。2008年7月1日，他的两年合约结束后，由于卡治亚高斯不愿续约，所以遭到球会所放弃。
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酶和底物之间的大接触面积赋予了特异性。由于只有一个或两个口袋结合底物侧链的浅结合裂口，蛋白酶（如胰蛋白酶）对断裂键前后的一个残基具有特异性。相反，病毒蛋白酶（如TEV蛋白酶）有一个长的C端，它完全覆盖底物以形成结合隧道。该隧道包含一组紧密的结合口袋，这样底物肽的每个侧链（P6到P1'）都结合在一个互补位点（S6到S1'）。
特别是，肽侧链P6-Glu接触三个氢键网络；P5-Asn指向溶剂，没有特定的相互作用（因此在这个位置没有底物共识）；P4-Leu被埋在疏水袋中； P3-Tyr位于末端带有短氢键的疏水袋中；P2-Phe也被疏水物包围，包括三联体组氨酸的表面；P1-Gln形成四个氢键；并且P1'-Ser仅部分封闭在浅疏水凹槽中。
这种蛋白质的主要用途之一是从纯化的重组融合蛋白中去除亲和标签。使用TEV蛋白酶作为生化工具的原因是其高序列特异性。当偏好序列插入柔性环时，这种特异性允许蛋白质的受控切割。它还使其在体内相对无毒，因为识别的序列几乎不存在于蛋白质中。
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