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岳正（Yue岳），字季方，号蒙泉，直隶漷县（今北京市通州区）人。明朝政治人物、探花。

正统十三年（1448年）会试第一，登庚戌科进士一甲第三名（探花），授翰林院编修，进左赞善。天顺初年（1457年）改为翰林院修撰，教内侍书。当时，内阁大臣徐有贞、李贤下狱，帝既用吕原预政，顷之，薛瑄又致仕，英宗谋代者。此时，王翺举荐，遂召见文华殿，后进入内阁。岳正为人一向豪迈，弹劾掌钦天监侍郎汤序，并进言离间石亨、曹吉祥。天顺年间，岳正进言预见了曹石之变，但被石亨、曹吉祥构罪陷害，谪钦州同知。陈汝言诬陷其尝夺公主田，遂逮系诏狱，杖百，戍肃州。曹石之变后，释放为民。明宪宗继位后，御史吕洪等请复岳正与杨瑄官职，后以原官直经筵，纂修《英宗实录》。

成化元年（1465年）因事连坐，出任兴化府知府，在任期间有建树。成化五年（1470年）入觐，遂致仕。五年后去世，无子，大学士李东阳、御史李经为其女婿。嘉靖年间，追赠太常寺卿，谥文肃。

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* 《毗卢遮那五字真言修习仪轨》一卷唐不空译

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从蛋白质结构看，蛋白酶体是一桶状复合体，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必经之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。

蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的，包括细胞周期，基因表现的调节，与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。

在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1（ATP-dependent proteolysis factor 1，APF-1），实际上就是泛素。

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