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更新于 2026-10-12

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埃施特哈齐·帕尔(Esterházy Pál;Paul Fürst Esterházy von Galantha;3月26日)是第一代埃施特哈齐亲王(1687-1713)、匈牙利巴拉丁(1681-1713,巴拉丁为官职名)、奥地利帝国陆军元帅。他同时也是一位有学问的诗人、大键琴师以及作曲家。第一次奥土战争(1663-1664)和大土耳其战争期间,他活跃于各个战役之中。宗教方面,他保持强烈的反新教态度,曾与哈布斯堡家族联合开展反宗教改革运动。1687年,帕尔获得神圣罗马帝国亲王头衔。当年12月9日,作为巴拉丁,帕尔亲自将匈牙利圣冠加冕在哈布斯堡的约瑟夫一世头上,标志着哈布斯堡家族正式成为匈牙利的世袭国王。埃施特哈齐家族的兴盛可以归功于他。

在建筑师多梅尼科·卡洛内的帮助下,帕尔加固了他的弗尔希滕施泰因城堡。他在城堡中开辟了一处宝库,以及存放埃施特哈齐家族历代祖先肖像的画廊。

作为音乐家和音乐爱好者,他在艾森施塔特的宫廷中常设有歌者和演奏者。帕尔还自己创作了55首康塔塔《天堂的和谐》并融入德意志和匈牙利的音乐元素。

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相关阅读:埃施特哈齐·帕尔

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11S和19S调节颗粒都是多亚基的复合物,而实际上真核生物中还存在着以单个蛋白结合20S颗粒的调节蛋白──PA200或Blm10(酵母中)。PA200的分子量高达200kDa,其主要定位于细胞核中,可以直接结合并激活20S颗粒。PA200可能参与了DNA双链断裂的修复。

蛋白酶体的组装是一个十分复杂的过程,这是因为必须将所有的数量众多的亚基正确地结合到一起才能形成一个有活性的核心颗粒复合物。β亚基被合成后,其N末端带有“前肽”(propeptide);在组装20S颗粒的过程中,“前肽”通过翻译后修饰作用以暴露出活性位点。整个组装过程虽然复杂,却也十分有序。首先,将α亚基组装为七元环,为对应的前β环提供模板,然后完成前β环的组装,这样一个七亚基的前β环和一个七亚基的α环就形成了半个核心颗粒。对于α环的组装机制,目前还没有定论。接着,两个半个核心颗粒之间的两个β环相结合,并触发苏氨酸依赖的“前肽”的自降解,从而暴露出活性位点,这就组装成了一个有活性的20S核心颗粒。β环之间的这种相互作用主要是由保守的α螺旋残基之间的盐桥和疏水相互作用来介导的;而通过突变这些保守残基,可以破坏蛋白酶体的组装,从而从另一方面证实了这些残基对于组装的重要性。

对于19S调节颗粒的组装和成熟过程的了解较少。目前的看法认为19S调节颗粒是由两个不同的部分,即含ATP酶的基底部分和泛素识别的盖子部分组装而成。其中,基底部分中的六个ATP酶可以通过卷曲螺旋的相互作用以配对的方式结合在一起。调节颗粒中19个亚基的这样的组装顺序很可能是一种调控机制,用于阻止在组装完成之前将活性位点暴露出来。

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