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泛素蛋白自身由76个残基所组成，以“泛素”为名是因为它在生物体中广泛存在：具有高度保守的序列并且存在于所有已知的真核生物体中。真核生物中编码泛素的基因以串联重复的方式排列，这可能是因为大量转录的需要，为细胞生产足够多的泛素。有人提出泛素是目前发现的进化速度最慢的蛋白质。
泛素化后的蛋白质（以下称为底物蛋白）被19S调节颗粒所识别，这一过程是一个ATP依赖的结合过程。然后，底物蛋白必须进入20S核心颗粒的内部孔道，以便与位于其中的水解活性位点接触。由于20S颗粒的孔道相对狭窄，而且两端由α环中亚基的N末端控制开关，所以底物蛋白在进入核心颗粒之前必须至少部分去折叠。将去折叠的蛋白质传递进入核心颗粒的过程被称为“移位”（translocation），而移位必须发生在去泛素化之后。但目前对于底物蛋白的去泛素化和去折叠机制还不了解。在整个降解反应过程中，那一步是限速步取决于底物蛋白的类别；对于一些蛋白质，去折叠过程是限速步，而对于另一些蛋白质，可能是去泛素化为限速因子。至于哪些底物蛋白在移位之前必须去折叠，还未有结论，而牢固的三级结构和一些特殊的非局部相互作用，如二硫键，能够抑制降解。
由α亚基所形成的“门”可以阻止长于四个残基的多肽进入20S颗粒的内部。在识别步骤开始前结合上的ATP分子在移位发生前被水解，而对于水解产生的能量是用于蛋白质去折叠还是“门”的打开还有争议。26S蛋白酶体在存在无法水解的ATP类似物（即无法获得水解产生的能量）的情况下，依然可以降解去折叠的蛋白质，但却无法降解折叠的蛋白质；这一结果说明ATP水解所产生的能量至少部分被用于蛋白质去折叠。在19S帽子处于ATP结合状态时，去折叠的底物蛋白可以由促进扩散作用，传递通过开启的“门”。
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阿基米德级潜艇，是1930年代义大利皇家海军建造的一系列潜艇。其中两艘潜艇秘密的参与了西班牙内战（西班牙国民军方），并随后移交给西班牙海军。移交至西班牙海军的潜艇被改名为莫拉将军级潜艇（以埃米利奥·莫拉命名），并服役至1959年。
阿基米德级潜艇由Cavallini公司设计，采部分双船壳设计。他们是Settembrini级潜艇的放大版本，压载舱经过重新设计，航程范围更远，增加了燃料和鱼雷的携带量以符合远海航行需求。像意大利海军后来的大多数远洋潜艇一样，她们的甲板装设了两门100毫米炮，用于在水面战斗中攻击武装商船或是对港口进行岸轰。 马切洛级的潜艇Comandante Cappellini的情况就是如此，在1941年1月5日至14日之间，她与英国的蒸汽船Shakespeare号和Eumaeus号进行了长时间的砲击战后，在维德角被击沉。另一个例子是布林级潜艇托里切利号在红海遭遇了三艘英国驱逐舰和一艘单桅纵帆船。在她被击沉之前，她用砲击击沉了单桅帆船，并击中了HMS Khartoum号的鱼雷管，导致Khartoum号最终在丕林岛附近爆炸 。阿基米德级还安装了两门13.2毫米（0.52英寸）防空机枪。鱼雷的数量则比Settembrini级潜艇的12枚增加了4枚，共计16枚鱼雷。
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1983年9月至1990年7月在山东矿业学院土木系学习，先后获得工学学士、工学硕士学位。1996年毕业于中国科学院武汉岩土力学研究所，获工学博士学位。博士毕业后留在中国科学院武汉岩土力学研究所工作，历任副研究员、研究员。
2001年3月被山东大学聘为教授，历任山东大学岩土工程中心主任、山东大学土建与水利学院副院长、院长。2015年7月任山东大学党委常委、副校长，2020年5月兼任山东大学研究生院院长。
2022年6月，任山东大学校长、党委副书记。
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